免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation, Co-IP）是验证两个蛋白之间是否存在物理相互作用最经典的方法之一。核心逻辑是：用特异性抗体"钓出"目标蛋白（诱饵蛋白），如果有另一个蛋白（猎物蛋白）真的与它结合在一起，就会被一并"捞出来"，通过后续Western blot检测猎物蛋白是否出现，从而确认两者存在结合关系。
通常在酵母双杂交、生物信息学预测（如结构对接分析）等方法已经给出"这两个蛋白可能相互作用"的初步线索之后，Co-IP用于在更接近细胞真实生理环境下进一步验证这一假设——相比酵母双杂交在酵母细胞核内的人工检测系统，Co-IP直接在哺乳动物细胞裂解液中操作，结果更贴近真实生理状态。
直接检测细胞内天然表达水平的蛋白互作，结果最接近真实生理状态，但对目的蛋白的天然丰度和抗体质量要求更高，如果蛋白本身表达量低，信号可能很弱。
通过质粒转染让细胞过表达带标签的诱饵/猎物蛋白（如Flag/HA标签），可以用成熟的标签抗体检测，信号更强更稳定，但过表达本身可能带来非生理性的假阳性互作。
蛋白A/G磁珠（或琼脂糖珠）表面偶联了能特异性结合抗体Fc段的蛋白A/G分子。实验时先让诱饵蛋白的特异性抗体与细胞裂解液中的诱饵蛋白结合，再加入磁珠，抗体的Fc段被磁珠上的蛋白A/G捕获——这样，"诱饵蛋白+抗体+磁珠"整个复合物就能通过磁力或离心从裂解液中分离出来，如果诱饵蛋白当时正与猎物蛋白结合，猎物蛋白也会被一并带出。
蛋白A、蛋白G分别来自金黄色葡萄球菌和链球菌，是这些细菌进化出的表面蛋白，天然功能是结合宿主IgG抗体的Fc恒定区，从而干扰宿主的免疫识别、帮助细菌逃避免疫清除。这种对抗体Fc段的高特异性结合能力，被科学家借用改造成了免疫沉淀实验的核心工具——固定在磁珠表面后，就能稳定地把任意一种IgG抗体、以及抗体结合的目标蛋白，一起从复杂的裂解液中捕获出来。
裂解液的强度（去污剂种类和浓度）直接影响能否既充分裂解细胞、又不破坏蛋白间原本的相互作用——裂解条件过于剧烈，可能把本来存在的弱相互作用冲散；裂解不充分，又可能无法有效释放胞内蛋白。需要根据目标蛋白的亚细胞定位和互作强度特点，选择合适的裂解体系。
必须设置IgG同型对照（用无关的同种属抗体代替特异性抗体做平行实验），用于排除"蛋白非特异性吸附在磁珠或抗体上"这种假阳性可能——如果IgG对照组也能检测到猎物蛋白信号，说明结果不可信，需要优化实验条件。
除了IP实验组和IgG对照组，还需要保留一部分未经免疫沉淀处理的原始裂解液作为Input对照，用于确认裂解液中确实存在诱饵和猎物蛋白，也便于评估共沉淀的富集效率。
Co-IP更容易检测到相对稳定的蛋白复合物，如果两个蛋白的相互作用本身是瞬时的、弱亲和力的（比如某些信号转导中的一过性结合），常规Co-IP条件下可能难以捕获，这种情况需要考虑交联剂等特殊处理手段。
不能完全确定。Co-IP检测到的是“沉淀下来的蛋白复合物”，猎物蛋白可能通过第三方蛋白间接与诱饵蛋白连接在一起，而不一定是直接物理接触。如果需要证明“直接结合”，通常还需要GST pull-down等体外重组蛋白实验或结构生物学证据进一步佐证。
正向Co-IP用蛋白A的抗体去钓，反向Co-IP用蛋白B的抗体去钓，如果两个方向都能检测到对方，结果的可信度会大幅提高，这也是审稿人经常要求的“双向验证”标准做法，能有效降低单方向实验偶然性带来的假阳性风险。
Co-IP是在细胞裂解液(含有细胞内所有蛋白及可能的第三方连接蛋白)背景下验证互作，更接近生理环境但不能区分直接/间接结合；GST pull-down通常使用体外纯化表达的重组蛋白，背景更“干净”，更适合验证两个蛋白是否“直接”结合，两者互为补充。
当你已经通过酵母双杂交或生物信息学预测，怀疑两个蛋白之间存在相互作用，但需要在更接近细胞真实环境下确认时，Co-IP是最常用的验证手段——回答“这两个蛋白在细胞里，真的会结合在一起吗”。
利用针对目标蛋白（诱饵）的特异性抗体与蛋白A/G磁珠或琼脂糖偶联，从细胞裂解液中富集目标蛋白及其结合的相互作用蛋白（猎物），再经Western blot或质谱鉴定共沉淀下来的互作蛋白，从而确认蛋白间的结合关系。
蛋白复合物鉴定、互作确认、翻译后修饰研究等。
较好保留细胞内真实互作关系
含裂解、免疫沉淀、WB鉴定全流程
含实验报告与结果解读
深入分析互作蛋白复合物成分
提交实验方案与目标
技术顾问确认工艺与周期
支付不低于50%项目启动款，正式排产
全流程质控留档
结清尾款，完成验收
标准订单及定制/大额订单均需支付不低于合同总额的50%作为项目启动款，剩余尾款支付时限根据具体项目另行约定。
客户收到产品或报告后，请于1个月内完成验收；如对交付结果有异议，请于此窗口期内提出，我们将在2个工作日内响应并协助处理。